研究指出在抗击ALS中可能的治疗干预目标

阿尔伯塔大学的科学家可能已经找到了可能的目标，用于治疗Lou Gehrig病的治疗干预。

生物物理学家迈克尔伍德赛德和他的研究小组进行了第一次折叠蛋白质超氧化物歧化酶-1（SOD1）的单分子研究，SOD1是一种错误折叠与神经退行性疾病ALS相关的抗氧化剂。他们发现它比以前想象的要复杂得多。

结果提示蛋白质在朊病毒疾病中与蛋白质相似的错误倾向的解释。

A的物理系教授伍德赛德说：“当我们把蛋白质分开的时候，我们期待它的结构能够根据之前已知的情况一下子分开，但是我们发现的却是一团糟。“但是在展开和重新折叠数千次之后，就会出现更清晰的图案，在这个单分子尺度上获得更多的细节，这使得我们可以开始把整个图片拼凑在一起。

伍德赛德因其对朊病毒疾病（如疯牛病）和相关的人类形式克劳茨费特 - 雅各布的研究而闻名，他说他和他的同事们都是基于蛋白质的朊病毒样特征而被吸引到这个问题上，注意到错误折叠的行为让人想起疯牛病。

伍德赛德利用他以前的工作类似的技术来更好地了解SOD1，使用激光镊子来测量单分子的展开和重折叠。

他解释说，有一个稳定的蛋白质核心是最后一个展开和第一个重新渲染。

“我们发现，当它折叠到一个不正确的状态时，它实际上总是开始制造一个稳定的核心，当它进入正确的状态时，它会发现一个稳定的核心。指出。

在他和他的团队试图找出蛋白质折叠途径的错误转折点的这个核心的错误折叠。他们确定了几种类型的错误折叠的途径，并解决了许多以前未被发现的中间国在途中更完整的地图。

伍德赛德说：“当你不明白为什么有些东西是错误折叠的时候，就很难针对治疗方法进行治疗。因此，了解事情出错的地方有助于定位过程变得更加合理，而不是依赖于随机筛选。

伍德赛德说，接下来的挑战是扩大研究结果，将单个分子连接到一个完整的细胞，最后到一个完整的生物体。目前，他正在与不列颠哥伦比亚大学的ALS临床医生合作推进未来的工作，重点关注导致ALS遗传形式的突变如何导致错误折叠从分子到分子和细胞间的传播。